Знаємо, розуміємо
Вправа 1 Чому білки належать до полімерів? Бо є високомолекулярними сполуками, в яких структурні ланки в білковій молекулі з'єднані пептидними групами в поліпептидний ланцюг.
Які речовини є їх мономерами? α-амінокислоти.
Вправа 2 Чим білки відрізняються від інших природних полімерів, наприклад, целюлози? Білки мають постійний склад і певне значення відносної молекулярної маси.
Вправа 3 Що вам відомо про структурну організацію білків? Розрізняють чотири рівні структурної організації білків: первинну, вторинну, третинну і четвертинну.
Первинна структура білкових молекул — це послідовність чергування залишків a-амінокислот у поліпептидному ланцюзі.
Вторинна структура білкових молекул — це форма поліпептидного ланцюга, що може бути ниткоподібною, спіралеподібною та іншої форми. Спіраль підтримується завдяки виникненню водневих зв’язків між пептидними групами, розміщеними на різних витках спіралі.
Третинна структура білкових молекул — це просторова конфігурація згортання поліпептидних ланцюгів більшості білків у клубок (глобулу), що досягається завдяки взаємодії різних функціональних груп, які не брали участі в утворенні первинної та підтримці вторинної структур.
Четвертинна структура білкових молекул — поєднання у просторі кількох макромолекул (об'єднання кілька глобул в одну частинку).
Вправа 4 Схарактеризуйте відомі вам хімічні властивості білків.
1. Гідроліз білків.
У клітинах організмів гідроліз білків відбувається за участю ферментів, а в лабораторних умовах — нагріваючи із сильними кислотами або лугами. Продуктами гідролізу є суміш амінокислот. Гідроліз білкових молекул призводить до повної втрати ними всіх структур.
2. Денатурація (зсідання) білків.
Втрата білками природних властивостей під впливом температури, кислот, лугів. Під час денатурації первинна структура білкових макромолекул зберігається, а решта (четвертинна, третинна і вторинна) — руйнуються.
3. Кольорові реакції білків.
Якісними реакціями на білки є кольорові реакції: біуретова реакція (реакція на пептидну групу) — дія на розчин білка розчину купрум (ІІ) сульфату, при цьому розчин набуває синьо-фіолетового забарвлення та ксантопротеїнова — дія на розчин білка, який у своєму складі містять залишки ароматичних амінокислот, концентрованої нітратної кислоти, при цьому розчин набуває жовтого забарвлення. Ці реакції називають кольоровими, бо їх ознаками є зміна кольору.
Вправа 5 За яких умов може відбуватися гідроліз білків? У клітинах організмів гідроліз білків відбувається за участю ферментів, а в лабораторних умовах — нагріваючи із сильними кислотами або лугами.
Яке значення ця реакція має для організму людини? У процесі травлення білки гідролізуються до амінокислот, які служать вихідною сировиною для синтезу білків, необхідних даному організму.
Застосовуємо
Завдання 1. Як розпізнати розчини: а) гліцеролу; б) глюкози; в) білків?
а) якісною реакцією на гліцерол і багатоатомні спирти є взаємодія із свіжоодержаним осадом купрум(ІІ) гідроксиду. Блакитний осад зникає, натомість з’являється інтенсивно синє забарвлення рідини;
б) якісною реакцією на глюкозу, як і на багатоатомні спирти, є взаємодія із свіжоодержаним осадом купрум (ІІ) гідроксиду з подальшим нагріванням розчину. Блакитний осад зникає, натомість замість розчину інтенсивно синього кольору утворюється осад купрум (І) оксиду оранжевого кольору;
в) якісними реакціями на білки є кольорові реакці. Фіолетове забарвлення колоїдного розчину білка в результаті дії лугу і купрум (ІІ) сульфату та жовте забарвлення внаслідок дії на білок концентрованої нітратної кислоти — кольорові реакції білків: біуретова та ксантопротеїнова.
Завдання 2. Складіть рівняння реакції гідролізу трипептиду, утвореного аміноетановою кислотою.
